domingo, julio 08, 2012



7.3 fotoquímica de la visión



Ciclo Visual Rodopsina-Retina y Excitación de los Bastones
El segmento externo del bastón que se extiende hasta la capa pigmentaria de la retina, tiene 40% de concentración de la rodopsina o púrpura visual. Esta sustancia se compone de una combinación de la proteína escotopsina y del pigmento carotenoide retinal.
Además esta forma de retinal, es de un tipo determinado, denominado 11-cis retinal. Esta forma cis del retinal es importante porque se trata de la única que o puede unirse a la escotopsina para sintetizar la rodopsina.
Cuando la rodopsina absorbe la energía lumínica, este pigmento se descompone en billonésimas de segundo. La causa reside en la fotoactivación de los electrones de la fracción retinal de la rodopsina, que determina un cambio instantáneo de la forma cis a la forma toda-trans que conserva la misma estructura química que la forma cis, pero con una estructura física distinta: se trata de una molécula recta en lugar de una molécula doblada. Como la orientación tridimensional del los sitios de reacción de todo-trans retinal ya no se ajusta a los sitios de reacción de la proteína escotopsina, aquél comienza a separarse de la escotopsina. El producto inmediato es la batorrodopsina, una combinación parcialmente disociada del todo-trans retinal y la escotopsina.



La batorrodopsina es sumamente inestable y se descompone en nanosegundo en lumirrodopsina. Ésta, a su vez, se decompone en microsegundo en metarrodopsina I; a continuación, en un milisegundo aproximadamente forma metarrodopsina II y, por último, mucho más lentamente (en segundos), se descomponen los productos completamente disociados:
*Escotopsina.
Todo-trans retinal.
La metarrodopsina II, también llamada rodopsina activa, es la que introduce los cambios eléctricos de los bastones que transmite después la imagen visual al sistema nervioso central.
*Regeneración de la Rodopsina
La primera etapa de la regeneración de la rodopsina consiste en la reconversión del todo-trans retinal en 11-cis retinal.
Este proceso requiere energía metabólica y está catalizada por la enzima retinal isomerasa. Una vez formado el 11-cis retinal, se recombina automáticamente con la escotopsina para volver a formar rodopsina, la cual permanece estable hasta que la absorción de energía lumínica vuelve a desencadenar su descomposición.
*Función de la Vitamina A en la Formación de Ropsina
Existe una segunda vía química mediante la cual el todo-trans retinal se convierte en 11-cis retinal. Consiste en la conversión de todo-trans retinal primero en todo-trans retinol que es una forma de la vitamina A. Después, de todo- trans retinol se transforma en 11-cis retinol por la influencia de la enzima isomerasa; y, por último, el 11-cis retinol se convierte en 11- cis retinal que se combina con la escotopsina para formar nueva rodopsina. La vitamina A está presente tanto en el citoplasma de las bastones como en el epitelio pigmentario de la retina; en consecuencia, en condiciones normales siempre se encuentra disponible para formar nuevo retinal cuando se necesita por el contrario, cuando la cantidad de retinalen la retina resulta excesiva, el sobrante se convierte de nuevo en vitamina A, con lo que disminuye la cantidad de pigmento fotosensible de la retina.
Esta interconversión entre el retinal y la vitamina A contribuye de modo especial a la adaptación a largo plazo de la retina a las
 diferentes intensidades de luz.


*Fototransducción
Cuando la retina esta en condiciones de oscuridad, se encuentran abiertos una serie de canales iónicos a nivel de los segmentos externos de los fotorreceptores que permiten la entrada fundamentalmente de iones Sodio. Esta entrada de Sodio, despolariza parcialmente a los fotorreceptores, permitiendo la liberación de neurotransmisor a nivel de sus terminales sinápticos.
El transmisor liberado se supone que es Glutamato. Cuando la luz estimula a la molécula de rodopsina, se producen una sería de cambios que se presentan esquemáticamente en la imagen siguiente, que van a producir el cierre de los canales iónicos permeables al sodio.
Por tanto cesa la entrada de sodio y el fotorreceptor se hiperpolariza, con lo que deja de liberar el neurotransmisor.


La corriente que se produce durante las condiciones de oscuridad es debida en un 80% a la entrada de iones sodio, sin embargo el canal es también permeable a los iones calcio y magnesio. Además en oscuridad debe existir un mecanismo para eliminar tanto el calcio como el exceso de sodio. Este mecanismo parece ser que consiste en un intercambiador sodio/calcio a nivel de la membrana de los segmentos externo. El calcio, además tiene un importante papel en todo el proceso de la fototransducción, ya que aunque no participa directamente en la cascada de la fototransducción, mejora la capacidad de los bastones para recuperarse después de la iluminación, teniendo un importante papel regulador en los fenómenos de adaptación a las condiciones de luz/oscuridad.

*Fotoquímica de la Visión en Color por los Conos



La composición química de los fotopigmentos de los conos coincide casi por completo con la de la rodopsina de los bastones. La única diferencia reside en que las porciones proteicas, las opsinas, llamados fotopsinas en los conos, son ligeramente distintas de la ecotopsina de los bastones. La porción retinal de todos lo pigmentos visuales es exactamente la misma en los conos que en los bastones. Los pigmentos sensibles al color de los conos son, por tanto, combinaciones de retinal y fotopsinas.
Cada uno de los diferentes conos sólo posee uno de los tres tipos de pigmentos de color lo que determina la sensibilidad selectiva de los conos a colores distintos: azul, verde y rojo. Estos pigmentos de color se denominan respectivamente, pigmento sensible al azul, pigmento sensible al verde y pigmento sensible al rojo.
Referencias:



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